1969
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C. C. F. Blake, « Protein crystal chemistry », Bulletin de Minéralogie, ID : 10.3406/bulmi.1969.6295
Le rôle de la cristallographie des protéines est double : déterminer l'architecture moléculaire de la protéine et aider à définir la fonction de la molécule. La détermination de la structure d'une protéine se fait par la méthode du remplacement isomorphique. Il est possible de préparer des dérivés des protéines avec des métaux lourds, soit en utilisant des méthodes spécifiques pour accrocher le métal à la surface de la protéine, soit par essais et erreurs. En général, trois dérivés au moins sont nécessaires pour résoudre la structure. L'aspect fonctionnel des protéines peut être étudié à l'aide de séries différences de Fourier dans le cas des enzymes. Il est possible de définir avec précision par ces méthodes leur interaction avec des inhibiteurs et de déterminer la fonction spécifique de la molécule. Les résultats sont présentés à partir d'études du lysozyme et de la chymotrypsine.